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1、2023-3-6生物化学蛋白质课件生物化学生物化学-蛋白质课件蛋白质课件生物化学蛋白质课件一、什么是蛋白质一、什么是蛋白质?蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸是由许多氨基酸(amino acids)通过通过肽键肽键(peptide bond)相相连形成的高分子连形成的高分子含氮化合物含氮化合物。生物化学蛋白质课件二、蛋白质的生物学重要性二、蛋白质的生物学重要性1. 蛋白质是生物蛋白质是生物 体重要组成成分体重要组成成分分布广：分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有
2、机蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的分子，占人体干重的45，某些组织含量更，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。生物化学蛋白质课件 1 1）作为生物催化剂（酶）作为生物催化剂（酶） 2 2）代谢调节作用）代谢调节作用 3 3）免疫保护作用）免疫保护作用 4 4）物质的转运和存储）物质的转运和存储 5 5）运动与支持作用）运动与支持作用 6 6）参与细胞间信息传递）参与细胞间信息传递2. 蛋白质具有重要的生物学功能蛋白质具有重要的生物学功能3. 氧化供能氧化供能生物化学蛋白质课件第第 一一 节节生物化学蛋白质课件组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素主
3、要有主要有C、H、O、N和和S。 有些蛋白质含有少量有些蛋白质含有少量磷磷或金属元素或金属元素铁、铁、铜、锌、锰、钴、钼铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有，个别蛋白质还含有碘碘 。生物化学蛋白质课件 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.251
4、001/16%蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点生物化学蛋白质课件一、氨基酸一、氨基酸 组成蛋白质的基本单位组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有存在自然界中的氨基酸有300余种，余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且种，且均属均属 L-氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）。（甘氨酸除外）。生物化学蛋白质课件H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式R生物化学蛋白质课件1. 非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸2. 极性中性氨基酸极性中性氨基酸3. 酸性氨基酸酸性氨基酸4. 碱性氨基酸碱性氨基酸（一）氨基酸的分类（一）氨基酸的分类* *
5、 20 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下: :生物化学蛋白质课件甘氨酸甘氨酸 glycine Gly G 5.97丙氨酸丙氨酸 alanine Ala A 6.00缬氨酸缬氨酸 valine Val V 5.96亮氨酸亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48脯氨酸脯氨酸 proline Pro P 6.301. 非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸生物化学蛋白质课件色氨酸色氨酸 tryptophan Try W 5
6、.89丝氨酸丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸蛋氨酸 methionine Met M 5.74 天冬酰胺天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41 谷氨酰胺谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65 苏氨酸苏氨酸 threonine Thr T 5.602. 极性中性氨基酸极性中性氨基酸生物化学蛋白质课件天冬氨酸天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97谷氨酸谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22赖氨酸赖氨酸 lys
7、ine Lys K 9.74精氨酸精氨酸 arginine Arg R 10.76组氨酸组氨酸 histidine His H 7.593. 酸性氨基酸酸性氨基酸4. 碱性氨基酸碱性氨基酸生物化学蛋白质课件特殊氨基酸特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）生物化学蛋白质课件 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH生物化学蛋白质课件（二）氨基酸的理化性质（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。于所处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point, pI)
8、 在某一在某一pH的溶液中，氨基酸解离成的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点等电点。生物化学蛋白质课件pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离氨基酸的兼性离子子 阳离子阳离子阴离子阴离子生物化学蛋白质课件2. 紫外吸收紫外吸收 色氨酸、酪氨酸的最色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在大吸收峰在 280 nm 附近。附近。大多数蛋白质含有这大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液定蛋白质溶
9、液280nm的光的光吸收值是分析溶液中蛋白吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收生物化学蛋白质课件二、肽二、肽 * 肽键肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的 -氨基氨基脱水缩脱水缩合合而形成的化学键。而形成的化学键。（一）肽（一）肽(peptide)生物化学蛋白质课件+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键生物化学蛋白质课件 * * 肽肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。化合物。 * * 两分子氨基酸缩合形成两分子氨
10、基酸缩合形成二肽二肽，三分子氨，三分子氨基酸缩合则形成基酸缩合则形成三肽三肽 * * 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为团不全，被称为氨基酸残基氨基酸残基(residue)。 * * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相由更多的氨基酸相连形成的肽称连形成的肽称多肽多肽(polypeptide)。生物化学蛋白质课件N 末端：多肽链中有末端：多肽链中有自由氨基自由氨基的一端的一端C 末端：多肽链中有末端：多肽链中有自由羧基自由羧基的一端的一端多肽链有两端多肽链有两端 *
11、 多肽链多肽链(polypeptide chain)是指许多氨是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。基酸之间以肽键连接而成的一种结构。生物化学蛋白质课件N末端末端C末末端端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶生物化学蛋白质课件（二）（二） 生物活性肽生物活性肽 1. 谷胱甘肽谷胱甘肽(glutathione, GSH)生物化学蛋白质课件GSH过过氧化物酶氧化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原还原酶酶NADPH+H+ NADP+ 生物化学蛋白质课件三、蛋白质的分类三、蛋白质的分类 * * 根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质结合蛋白质 = = 蛋白质
12、部分蛋白质部分 + + 非蛋白质部分非蛋白质部分* * 根据蛋白质形状根据蛋白质形状 纤维状蛋白质纤维状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质生物化学蛋白质课件 第第 二二 节节生物化学蛋白质课件蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括 一级结构一级结构(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)四级结构四级结构(quaternary structure)高级高级结构结构生物化学蛋白质课件定义定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。顺序。一、蛋白质的一、
13、蛋白质的一级结构一级结构主要的化学键主要的化学键肽键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。，有些蛋白质还包括二硫键。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。基础。生物化学蛋白质课件二、蛋白质的二、蛋白质的二级结构二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链结构，即该段肽链主链骨架原子主链骨架原子的相对空的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。定义定义 主要的化学键主要的化学键： 氢键氢键 生物化学蛋白质课件 蛋白质二级结构的主要形式蛋白质二级结构的主要形式 - -
14、螺旋螺旋 ( -helix ) - -折叠折叠 ( -pleated sheet ) - -转角转角 ( -turn ) 无规卷曲无规卷曲 ( random coil ) （一）（一） - -螺旋螺旋生物化学蛋白质课件（二）（二） - -折叠折叠生物化学蛋白质课件（三）（三） -转角和无规卷曲转角和无规卷曲 - -转角转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。那部分肽链结构。 生物化学蛋白质课件（四）模体（四）模体在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一有二级结构的肽段，
15、在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为个特殊的空间构象，被称为模体模体(motif)。生物化学蛋白质课件钙结合蛋白中钙结合蛋白中结合钙离子的模结合钙离子的模体体 锌指结构锌指结构 生物化学蛋白质课件疏水键、离子键、氢键和疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力力等等。 主要的化学键主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。链中所有原子在三维空间的排布位置。（一）（一） 定义定义 生物化学蛋白质课件 肌红蛋白肌红蛋白 (Mb) N 端端 C端端生物化学蛋白质课件纤连蛋白分子的结构域纤
16、连蛋白分子的结构域 （二）结构域（二）结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为为结构域结构域(domain) 。生物化学蛋白质课件（三）分子伴侣（三）分子伴侣分子伴侣分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 * * 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。 * * 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。诱导其正确折叠。 * * 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键二硫键的正确形成的正确形成起了重要的作用。起了重要的作用。 生物化学蛋白质课件亚基之间的结合力主要
